Grupa badawcza Krystalografii Białek

Kierownik Grupy

 

 

dr hab. Grzegorz Dubin

email: grzegorz.dubin@uj.edu.pl

http://www.crystallab.pl

Zespół badawczy

  • dr Przemysław Grudnik
    mail: przemyslaw.grudnik@uj.edu.pl
  • dr Stanisław Malicki
    Email: stanislaw.malicki@uj.edu.pl
  • dr Krzysztof Rembacz
    Email: krzysztof.rembacz@uj.edu.pl
  • dr Małgorzata Romanowska
    Email: malgorzata.1.romanowska@uj.edu.pl

 

Doktoranci:

  • Bozena Boczkus
  • Józefina Bogusz
  • Aleksandra Pęcak
  • Natalia Stach
  • Karol Źrubek

oraz osoby realizujące prace magisterskie i licencjackie

Tematyka badawcza

Interesują nas przede wszystkim badania oddziaływań białek oraz białek i substancji małocząsteczkowych w obrębie tematyki nowotowrzenia i patogenezy bakterii. Obecnie realizujemy projekty własne obejmujące charakterystykę strukturalną kinaz o istotnej roli w procesach nowotworzenia, szlaku białka p53, bakteryjnych proteinaz o nieznanym mechanizmie katalizy oraz proteinaz gronkowcowych. Równolegle do badań krystalograficznych rozwijamy także techniki selekcji aptamerów (szczególnie jednoniciowego DNA) przeciwko celom molekularnym istotnym w procesach nowotworzenia.
Poza badaniami własnymi prowadzimy także bogatą współpracę naukową oraz współpracę z przemysłem w zakresie innych tematów gdzie w rozwiązaniu problemów badawczych może być pomocna krystalografia rentgenowska białek. Zapraszamy do współpracy w tym zakresie.

Techniki badawcze i specjalistyczna aparatura

Pracownia Krystalografii Rentgenowskiej MCB posiada duże doświadczenie w rozwiązywaniu struktur białkowych oraz struktur kompleksów. Podstawą wyposażenia pracowni krystalografii jest dyfraktometr rentgenowski (RigakuMicroMax-007 HF) z detektorami CCD oraz IP. Przeszukiwanie warunków krystalizacji (ang. screening) prowadzone jest przy pomocy automatycznej stacji pipetującej(Phoenix RE). Pracownia jest także doskonale wyposażona w aparaturę do ekspresji, oczyszczania i analizy białek.

Techniki badawcze i specjalistyczna aparatura

Pracownia Krystalografii Rentgenowskiej MCB posiada duże doświadczenie w rozwiązywaniu struktur białkowych oraz struktur kompleksów. Podstawą wyposażenia pracowni krystalografii jest dyfraktometr rentgenowski (RigakuMicroMax-007 HF) z detektorami CCD oraz IP. Przeszukiwanie warunków krystalizacji (ang. screening) prowadzone jest przy pomocy automatycznej stacji pipetującej (Phoenix RE). Pracownia jest także doskonale wyposażona w aparaturę do ekspresji, oczyszczania i analizy białek.

Projekty badawcze

1. Horizon 2020 Accelerated Early staGe dIScovery (akronim: AEGIS) - 2015-2018

2. NCBiR, Strategmed Terapie epigenetyczne w onkologii. (akronim: EPTHERON) - 2015-2018

3. NCN, Symfonia II Przejściowe stany białek w projektowaniu niskocząsteczkowych inhibitorów oddziaływań białko-białko - 2014-2018

4. NCN, Symfonia I Zewnątrzkomórkowa aktywność proteolityczna ludzkiego epitelium - rola w modulacji przekazu sygnału w obrębie nabłonka - 2013-2017

5. NCN, Sonata BIS Nowe kinazy o istotnej roli w procesie nowotworowym – charakterystyka strukturalna – 2013-2017

Publikacje naukowe

1. Szelazek B, Kabala W, Kus K, Zdzalik M, Twarda-Clapa A, Golik P, Burmistrz M, Florek D, Wladyka B, Pyrc K, Dubin G. (2017). Structural Characterization of Human Coronavirus NL63 N Protein. J. Virol. (in press)

2. Surmiak E, Neochoritis CG, Musielak B, Twarda-Clapa A, Kurpiewska K, Dubin G, Camacho C, Holak TA, Domling A. (2017). Rational design and synthesis of 1,5-disubstituted tetrazoles as potent inhibitors of the MDM2-p53 interaction. Eur. J. Med. Chem 126, 384-407.

3. Magiera K, Tomala M, Kubica K, De Cesare V, Trost M, Zieba BJ, Kachamakova-Trojanowska N, Les M, Dubin G, Holak TA, Skalniak L. (2017). Lithocholic Acid Hydroxyamide Destabilizes Cyclin D1 and Induces G0/G1 Arrest by Inhibiting Deubiquitinase USP2a. Cell Chem. Biol. 24, 1–13.

4. Surmiak E, Twarda-Clapa A, Zak KM, Musielak B, Tomala MD, Kubica K, Grudnik P, Madej M, Jablonski M, Potempa J, Kalinowska-Tluscik J, Domling A, Dubin G, Holak TA. (2016). A Unique Mdm2-Binding Mode of the 3‑Pyrrolin-2-one- and 2‑Furanone-Based Antagonists of the p53-Mdm2 Interaction. Chem. Biol.

5. Gieldon A, Zurawa-Janicka D, Jarzab M, Wenta T, Golik P, Dubin G, Lipinska B, Ciarkowski J. (2016). Distinct 3D Architecture and Dynamics of the Human HtrA2(Omi) Protease and Its Mutated Variants. PLoS One 11(8):e0161526

6. Zarganes-Tzitzikas T, Konstantinidou M, Gao Y, Krzemien D, Zak K, Dubin G, Holak TA, Dömling A. (2016) Inhibitors of programmed cell death 1 (PD-1): a patent review (2010-2015). Expert Opin Ther Pat. 26(9):973-7

7. Bonar E, Wojcik I, Jankowska U, Kedracka-Krok S, Bukowski M, Polakowska K, Lis MW, Kosecka-Strojek M, Sabat AJ, Dubin G, Friedrich AW, Miedzobrodzki J, Dubin A, Wladyka B. (2016) Identification of Secreted Exoproteome Fingerprints of Highly-Virulent and Non-Virulent Staphylococcus aureus Strains. Front Cell Infect Microbiol. 6:51

8. Zak KM, Grudnik P, Guzik K, Zieba BJ, Musielak B, Dömling A, Dubin G, Holak TA. (2016) Structural basis for small molecule targeting of the programmed death ligand 1 (PD-L1). Oncotarget 7(21):30323-35

9. de Diego I, Ksiazek M, Mizgalska D, Koneru L, Golik P, Szmigielski B, Nowak M, Nowakowska Z, Potempa B, Houston JA, Enghild JJ, Thøgersen IB, Gao J, Kwan AH, Trewhella J, Dubin G, Gomis-Rüth FX, Nguyen KA, Potempa J. (2016) The outer-membrane export signal of Porphyromonas gingivalis type IX secretion system (T9SS) is a conserved C-terminal β-sandwich domain. Sci Rep 6:23123.

10. Zak KM, Kitel R, Przetocka S, Golik P, Guzik K, Musielak B, Dömling A, Dubin G, Holak TA. (2015) Structure of the Complex of Human Programmed Death 1, PD-1, and Its Ligand PD-L1. Structure 23(12):2341-8

11. Karna N, Łęgowska A, Malicki S, Dębowski D, Golik P, Gitlin A, Grudnik P, Wladyka B, Brzozowski K, Dubin G, Rolka K. (2015). Investigation of Serine-Proteinase-Catalyzed Peptide Splicing in Analogues of Sunflower Trypsin Inhibitor 1 (SFTI-1). Chembiochem. 16(14):2036-45

12. Horwacik, I., Golik, P., Grudnik, P., Kolinski, M., Zdzalik, M., Rokita, H., Dubin, G. (2015). Structural Basis of GD2 Ganglioside and Mimetic Peptide Recognition by 14G2a Antibody. Molecular & Cellular Proteomics, 14: 2577-2590.

13. Grudnik, P., Debowski, D., Legowska, A., Malicki, S., Golik, P., Karna, N., Rolka, K., Dubin, G. (2015). Atomic resolution crystal structure of HV-BBI protease inhibitor from amphibian skin in complex with bovine trypsin. Proteins – structure, function and bioinformatics, 83:582-589.

14. Janczak, M., Bukowski, M., Gorecki, A., Dubin, G., Dubin, A., Wladyka, B. (2015). A systematic investigation of the stability of green fluorescent protein fusion proteins. Acta Biochimica Polonica, 62:407-411.

15. Zuwala, K., Golda, A., Kabala, W., Burmistrz, M., Zdzalik, M., Nowak, P., Kedracka-Krok, S., Zarebski, M., Dobrucki, J., Florek, D., Zeglen, S., Wojarski, J., Potempa, J., Dubin, G., Pyrc, K., (2015). The Nucleocapsid Protein of Human Coronavirus NL63. Plos ONE, 10:e0117833.

16. Jusko, M., Potempa, J., Kantyka, T., Bielecka, E., Miller, HK., Kalinska, M., Dubin, G., Garred, P., Shaw, LN., Blom, AM. (2014). Staphylococcal proteases aid in evasion of the human complement system. Journal of Innate Immunity, 6:31-46.

17. Pustelny, K., Stach, N., Wladyka, B., Dubin, A., Dubin, G. (2014). Evaluation of P1' substrate specificity of staphylococcal SplB protease. Acta Biochim. Pol. 61:149-52.

18. Pustelny, K., Zdzalik, M., Stach, N., Stec-Niemczyk, J., Cichon, P., Czarna, A., Popowicz, G., Mak, P., Drag, M., Salvesen, G.S., Wladyka, B., Potempa, J., Dubin, A., Dubin, G. (2014). Staphylococcal SplB Serine Protease Utilizes a Novel Molecular Mechanism of Activation. J. Biol. Chem. 289:15544-15553.

19. Burchacka, E., Zdzalik, M., Stec-Niemczyk, J., Pustelny, K., Popowicz, G., Wladyka, B., Dubin, A., Potempa, J., Sienczyk, M., Dubin, G., Oleksyszyn, J. (2014). Development and binding characteristics of phosphonate inhibitors of SplA protease from Staphylococcus aureus. Prot. Sci. 23:179-189.

20. Wladyka, B., Wielebska, K., Wloka, M., Bochenska, O., Dubin, G., Dubin, A., Mak, P. (2012). Isolation, biochemical characterization, and cloning of a bacteriocin from the poultry-associated Staphylococcus aureus strain CH-91. (2013). Appl. Microbiol. Biotechnol. 97: 7229-7239.

21. Bukowski, M., Lyzen, R., Helbin, WM., Bonar, E., Szalewska-Palasz, A., Wegrzyn, G., Dubin, G., Dubin, A., Wladyka. B. (2013). A regulatory role for Staphylococcus aureus toxin-antitoxin system pemIKSa. Nature Communications, 4:2012. doi:10.1038/ncomms3012

22. Zubko, M., Kusz, J., Prodan, A., Sturm, S., van Midden, HJP., Bennett, JC., Dubin, G., Zupanic, E., Bohm, H. (2013). Structural phase transition and related electronic properties in quasi one-dimensional (NbSe4)10/3I. Acta Crystallographica Section B. 69:229-237

23. Kolesinski, P., Golik, P., Grudnik, P., Piechota, J., Markiewicz, M., Tarnawski, M., Dubin, G., Szczepaniak, A. (2013). Insights into eukaryotic Rubisco assembly - crystal structures of RbcX chaperones from Arabidopsis thaliana. Biochim. Biophys. Acta. 1830:2899-2906.

24. Zak, K., Pecak, A., Rys, B., Wladyka, B., Domling, A., Weber, L., Holak, TA., Dubin, G. (2013). MDM2 and MdmX inhibitors for the treatment of cancer: a patent review (2011-present). Expert Opinion on Therapeutic Patents 23:425-448.

25. Dubin, G., Koziel, J., Pyrc, K., Wladyka, B., Potempa. J. (2013). Bacterial proteases in disease - role in intracellular survival, evasion of coagulation/fibrinolysis innate defenses, toxicoses and viral infections. Curr. Pharm. Des. 19:1090-113.

26. Zdzalik, M., Kalinska, M.,Wysocka, M.,Stec-Niemczyk, J., Cichon, P., Stach, N.,Gruba, N., Stennicke, H.R., Jabaiah, A.,Markiewicz, M., Kedracka-Krok, S., Wladyka, B., Daugherty, P.S., Lesner, A., Rolka, K., Dubin, A.,Potempa, J., Dubin, G. (2013). Biochemical and Structural Characterization of SplD Protease from Staphylococcus aureus. PLoS One, 8: e76812

27. Polakowska, K., Lis, M., Helbin, W.M., Dubin, G., Dubin, A., Niedziolka, J., Miedzobrodzki, J., Wladyka, B. (2012). The virulence of Staphylococcus aureus correlates with strain genotype in a chicken embryo model but not a nematode model. Microbes Infect. 14: 1352-1362.

28. Burchacka, E. Walczak, M., Sienczyk, M., Dubin, G., Zdzalik, M., Potempa, J., Oleksyszyn, J. (2012). The development of first Staphylococcus aureus SplB protease inhibitors: phosphonic analogues of glutamine. Bioorg. Med. Chem. Lett. 22: 5574-5578.

29. Bista, M., Smithson, D., Pecak, A., Salinas, G., Pustelny, K., Min, J., Pirog, A., Finch, K., Zdzalik, M., Waddell, B., Wladyka, B., Kedracka-Krok, S., Dyer, M.A., Dubin, G., Guy, R.K. (2012). On the mechanism of action of SJ-172550 in inhibiting the interaction of MDM4 and p53. PLoS One, 7:e37518.

30. Zdzalik, M., Karim, A.Y., Wolski, K., Buda, P., Wojcik, K., Brueggemann, S., Wojciechowski, P., Eick, S., Calander, A.M., Jonsson, I.M., Kubica, M., Polakowska, K., Miedzobrodzki, J., Wladyka, B., Potempa, J., Dubin, G. (2012). Prevalence of genes encoding extracellular proteases in Staphylococcus aureus – important targets triggering immune response in vivo. FEMS Immunol. Med. Microbiol. 66:220-229

31. Kalinska, M., Kantyka, T., Greenbaum, D.C., Larsen, K.S., Wladyka, B., Jabaiah, A., Bogyo, M., Daugherty, P.S., Wysocka, M., Jaros, M., Lesner, A., Rolka, K., Schaschke, N., Stennicke, H., Dubin, A., Potempa, J., Dubin, G. (2012). Substrate specificity of Staphylococcus aureus cysteine proteases – Staphopains A, B and C. Biochimie, 94:318-327

32. Wladyka, B., Kozik, A.J., Bukowski, M., Rojowska, A., Kantyka, T., Dubin, G., Dubin, A. (2011) Alpha-1-Antichymotrypsin inactivates staphylococcal cysteine protease in cross-class inhibition. Biochimie, 93: 948-953.

33. Wladyka, B., Dubin, G., Dubin, A. (2011). Activation mechanism of thiol protease precursor from broiler chicken specific Staphylococcus aureus strain CH-91. Vet. Microbiol. 147:195-199.

34. Zdzalik, M., Pustelny, K., Kedracka-Krok, S., Huben, K., Pecak, A., Wladyka, B., Jankowski, S., Dubin, A., Potempa, J., Dubin, G. (2010). Interaction of regulators Mdm2 and Mdmx with transcription factors p53, p63 and p73. Cell Cycle 9:4584-4591.

35. Bukowski, M., Wladyka, B., Dubin, G. (2010). Exfoliative toxins of Staphylococcus aureus. Toxins 2: 1148-1165.

36. Karim, AY., Kulczycka, M., Kantyka, T., Dubin, G., Jabaiah, A., Daugherty, PS., Thogersen, IB, Enghild, JJ., Nguyen, KA., Potempa, J. (2010). A Novel Matrix Metalloprotease-like Enzyme (Karilysin) of the Periodontal Pathogen Tannerella forsythia ATCC 43037. Biol. Chem. 391: 105-117.

37. Kantyka, T., Latendorf, T., Wiedow, O., Bartels J., Glaser, R., Dubin, G., Schroder, J-M., Potempa, J., Meyer-Hoffert, U. (2009). Elafin is specifically inactivated by RgpB from Porphyromonas gingivalis by distinct proteolytic cleavage. Biol. Chem. 390: 1313-1320.

38. Czarna, A., Popowicz, GM., Pecak, A., Wolf, S., Dubin, G., Holak, TA. (2009). High affinity interaction of the p53 peptide-analogue with human Mdm2 and Mdmx. Cell Cycle. 8: 1176-1184.

39. Stec-Niemczyk, J., Pustelny, K., Kisielewska, M., Bista, M., Boulware, K.T., Stennicke, H.R., Thogersen, I.B., Daugherty, P.S., Enghild, J.J., Baczynski, K., Popowicz, G.M., Dubin, A., Potempa, J., Dubin, G. (2009). Structural and functional characterization of SplA, an exclusively specific protease of Staphylococcus aureus. Biochem. J. 419: 555-564.

40. Calander, AM., Dubin, G., Potempa, J., Tarkowski, A. (2008). Staphylococcus aureus infection triggers production of neutralizing, V8 protease-specific antibodies. FEMS Immunol. Med. Mic. 52: 267-272

41. Dubin, G. , Stec-Niemczyk, J., Kisielewska, M., Pustelny, K., Popowicz, G., Bista, M., Kantyka, K., Boulware, K.T., Stennicke, H.R., Czarna, A., Phopaisarn, M., Daugherty, P.S., Thøgersen, I.B., Enghild, J.J, Thornberry, N., Dubin, A., Potempa, J. (2008). Enzymatic activity of the Staphylococcus aureus SplB serine protease is induced by substrates containing the sequence Trp-Glu-Leu-Gln. J. Mol. Biol. 379: 343-356

42. Beaufort, N., Wojciechowski, P., Sommerhoff, CP., Szmyd, G., Dubin, G., Eick, S., Kellermann, J., Schmitt, M., Potempa, J., Magdolen, V. (2008). The human fibrinolytic system is a target for the staphylococcal metalloprotease aureolysin. Biochem. J. 410: 157-165.

43. Kulig, P., Zabel, BA., Dubin, G., Allen, SJ., Ohyama, T., Potempa, J., Handel, TM., Butcher, EC., Cichy, J. (2007). Staphylococcus aureus-derived staphopain B, a potent cysteine protease activator of plasma chemerin. J. Immunol. 178: 3713-3720.

44. Dubin, G., Wladyka, B., Stec-Niemczyk, J., Chmiel, D., Zdzalik, M., Dubin, A., Potempa J. (2007) The staphostatin family of cysteine protease inhibitors in the genus Staphylococcus as an example of parallel evolution of protease and inhibitor specificity. Biol. Chem. 388: 227-235.

45. Hirsch, T., von Peter, S., Dubin, G., Mittler, D., Jacobsen, F., Lehnhardt, M., Eriksson, E., Steinau, H-U., Steinstraesser, L. (2006). Adenoviral Gene Delivery to Primary Human Cutaneous Cells and Burn Wounds. Mol. Med. 12: 199-207.

46. Popowicz, G., Dubin, G., Stec-Niemczyk, J., Czarna, A., Dubin, A., Potempa, J., Holak T.A. (2006). Functional and Structural Characterization of Spl proteases from Staphylococcus aureus. J. Mol. Biol. 358: 270-279.

47. Dubin, G. (2005). Proteinaceous cysteine protease inhibitors. Cell. Mol. Life. Sci. 62:653-669.

48. Dubin, A., Mak, P., Dubin, G., Rzychon, M., Stec-Niemczyk, J., Wladyka, B., Maziarka, K., Chmiel, D. (2005). New generation of peptide antibiotics. Acta Biochim. Pol. 52:633-638.

49. Dubin, G., Stec-Niemczyk, J., Dylag, T., Silberring, J., Dubin, A., Potempa, J. (2004) Characterisation of a highly specific, endogenous inhibitor of cysteine protease from Staphylococcus epidermidis, a new member of the staphostatin family. Biol. Chem. 385:543-546.

50. Dubin, G., Popowicz, G., Krajewski, M., Potempa, J., Dubin, A., Holak, T.A., (2004). Letter to the editor: 1H, 15N and 13C NMR resonance assignments of staphostatin A, a specific Staphylococcus aureus cysteine proteinase inhibitor. J. Biomol. NMR 28:295-96.

51. Dubin, G., Krajewski, M., Popowicz, G., Stec-Niemczyk, J., Bochtler, M., Potempa, J., Dubin, A., Holak, TA. (2003). A novel class of cysteine protease inhibitors: solution structure of staphostatin A from Staphylococcus aureus. Biochemistry. 42:13449-13456.

52. Dubin, G., (2003). Defense against own arms: staphylococcal cysteine proteases and their inhibitors. Acta Biochim. Pol. 50:715-724.

53. Dubin, G., (2002). Extracellular proteases of Staphylococcus spp. Biol. Chem. 383, 1075-1086.

54. Dubin, G., Chmiel, D., Mak, P., Rakwalska, M., Rzychon, M., Dubin, A. (2001). Molecular cloning and biochemical characterization of proteases form Staphylococcus epidermidis. Biol. Chem. 382, 1575-1582.

Zgłoszenia patentowe

Dubin, G., Potempa, J., BioCentrum sp. z o. o., Uniwersytet Jagielloński. Proteinaza SplA i peptydy przez nią rozpoznawane oraz ich zastosowania. (nr. PL382770), rok 2007

Dubin, G., Potempa, J., BioCentrum sp. z o. o., Uniwersytet Jagielloński. A protease from Staphylococcus aureus, particularly SplA or SplB, peptides it recognises and their use. Zgłoszenie PCT (nr. WO 2008/153429), rok: 2008

Dubin, G., Popowicz, G., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Znakowane peptydy, sposoby wykrywania substancji modulujących oddziaływanie mdm2-p53 i/lub mdmx-p53 oraz zestaw przeznaczony do wykrywania substancji modulujących. (nr. P387416) rok: 2009

Wladyka, B., Dubin, G., Uniwersytet Jagielloński. Wysokowydajny promotor ekspresji w komórce bakteryjnej, konstrukt genowy, wektor, transformant, systemy ekspresji i sekrecji heterologicznego białka oraz ich zastosowania. (nr. P.389523), rok: 2009

Feder, M., Dubin, G., Bulkowska, U., Jaszczewska, J.A., Burchard, E., Kalinowska, I., Lewandowski, W., Adamed sp. z o.o. 1,5-dihydropyrrol-2-one derivatives as inhibitors of p53-MDM2/MDM4 protein-protein interaction. (zgłoszenie PCT nr. WO/2015/004610 na podstawie zgłoszenia nr. PL404651 (A1))

Dubin, G., Pecak, A., Malicki, S., Majewski, P., Uniwersytet Jagielloński. Aptamery posiadające powinowactwo do białka Mdm2, ich kompozycje oraz zastosowanie. (nr. PL405115 (A1))

Przyznane patenty

Dubin, G., Potempa, J., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Polipeptyd wykazujący powinowactwo do centrum aktywnego proteinazy SplB, białko, sekwencja nukleotydowa kodująca polipeptyd i białko, zastosowanie sekwencji polipeptydu, sposób otrzymywania białka oraz zastosowania proteinazy SplB. (nr. P.382638)

Dubin, G., Potempa, J., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Mutant proteinazy SplB i sposób otrzymywania mutanta proteinazy SplB. (nr. P.394914).

Dubin, G., Potempa, J., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Proteinaza posiadająca aktywność proteinazy SplB. (nr. P.394913)

Dubin, G., Potempa, J., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Wariant proteinazy SplA i sposób otrzymywania proteinazy SplA. (nr. P.394912)

Dubin, G., Potempa, J., Uniwersytet Jagielloński, BioCentrum sp. z o.o. Proteinaza posiadająca aktywność proteinazy SplA. (nr. P.394911)

Wdrożenia

CleanCut - Proteaza o wysokiej specyficzności substratowej do zastosowania przy odcinaniu metek fuzyjnych. Produkt opracowany na podstawie prac wnioskodawcy, zastrzeżony w zgłoszeniu patentowym (PZ/0428/RW/PCT) oraz przyznanych patentach (P.382638; P394914 oraz P.394913) i wprowadzony na rynek przy udziale BioCentrum sp. z o.o. Produkt jest obecnie oferowany na rynku międzynarodowym przez firmy: Sigma-Aldrich (pod nazwą CleanCut) oraz Thermo Scientific (pod nazwą WELQut).

Praca