Przejdź do głównej treści

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Aktualności

Wydarzenia | Konferencje | Grupy badawcze | Publikacje

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Jak nasze enzymy chronią się same

Jak nasze enzymy chronią się same

S-persulfidacja białek (P-SSH) jest uznawana za powszechną modyfikację potranslacyjną. Występuje ona w warunkach podstawowych i często obserwuje się jej wzrost w warunkach stresowych. Jednakże mechanizmy, dzięki którym białka są persulfidowane wewnątrz komórek, pozostają niejasne

Najnowsze badania Uniwersytetu w Heidelbergu, wykonane we współpracy z Grupą Badawczą Maxa Plancka w Małopolskim Centrum Biotechnologii (MCB) UJ, pokazują, jak ta niewielka modyfikacja chemiczna może być dokonana przez bezpośrednią reakcję enzymatyczną. 
Prace zidentyfikowały sulfurtransferazę 3-merkaptopiranu (MPST) jako jeden z enzymów odgrywających kluczową rolę w generowaniu i utrzymywaniu nadsiarczków białkowych w ludzkich komórkach. Przełomowe wyniki zostały ostatnio opublikowane w czasopiśmie "Nature Chemical Biology".

Naukowcy z Grupy Badawczej Maxa Plancka w MCB UJ wsparli zespół dr. Tobiasa P. Dicka z Uniwersytetu w Heidelbergu swoją wiedzą i niedawno stworzonymi przez siebie narzędziami badawczymi. Badacze doświadczalnie potwierdzili hipotezy, że nadsiarczki białkowe mogą być generowane w wyniku procesu napędzanego enzymatycznie. Jest to zaskakujące, biorąc pod uwagę, jak enzymy ułatwiają i przyspieszają reakcje chemiczne. Wiadomo było, że MPST zadbiera siarkę z 3-merkaptopirynianu, produktu transaminacji cysteiny, generując nadsiarczek na cysteinie miejsca aktywnego MPST. Niemniej jednak, opublikowane badania pokazują teraz wyraźnie, że ten persulfidowany MPST następnie przenosi zewnętrzną siarkę do innych substratów, w tym tioli białkowych. Przede wszystkim, autorzy wykazali, że obniżenie poziomu MPST w ludzkich komórkach zmniejszyło również ogólny poziom persulfidacji białek. I odwrotnie, zwiększenie poziomów MPST podwyższyło komórkowe poziomy persulfidacji białek. Wyniki te świadczą o tym, że MPST ma kluczowe znaczenie dla persulfidacji białek w naszych komórkach.
Zespół z Uniwersytetu Jagiellońskiego kierowany przez dr hab. Sebastiana Glatta niedawno odkrył również, że jeden z dalszych celów oddziaływania MPST, mianowicie Urm1, może również przenosić siarkę ze swojego tiokarboksylowanego C-końca na cysteiny w niektórych białkach docelowych. Połączone wyniki badań pozwoliły zdefiniować nieznaną dotąd ścieżkę potranslacyjnej modyfikacji białek i ich funkcji enzymatycznych, które odgrywają bardzo istotną rolę w ochronie przed stresorami oksydacyjnymi oraz w procesie starzenia się. 

Praca została wsparta finansowo przez Europejską Radę ds. Badań Naukowych (ERC) w ramach programu Unii Europejskiej Horyzont 2020 w zakresie badań i innowacji (umowa grantowa nr 101001394, PI Sebastian Glatt).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

MPST jest w stanie dostarczyć siarkę do niektórych tRNA i białek. Pośredniczona przez Urm1 tiolacja tRNA wymaga dodatkowych enzymów, ale persulfidacja cystein przez Urm1 jest bezpośrednio katalizowana przez reakcję koniugacji uruchamianą przez stres oksydacyjny, przypominającą tę zachodzącą w białkach podobnych do ubikwityny.

Polecamy również
Global City Sampling Day 2024: Nowe Gatunki w Mikrobiologicznym Odcisku Palca Krakowa?

Global City Sampling Day 2024: Nowe Gatunki w Mikrobiologicznym Odcisku Palca Krakowa?

The Doctoral School of Exact and Natural Sciences has announced the winners of the 2024 Excellence Module competition

The Doctoral School of Exact and Natural Sciences has announced the winners of the 2024 Excellence Module competition

Małopolskie Centrum Biotechnologii świętuje 10-lecie powstania

Małopolskie Centrum Biotechnologii świętuje 10-lecie powstania

Działanie i struktura ludzkiego Elongatora

Działanie i struktura ludzkiego Elongatora