Przejdź do głównej treści

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Aktualności

Wydarzenia | Konferencje | Grupy badawcze | Publikacje

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Publikacja pracowników z WBBiB oraz MCB UJ w „Science Advances”

Publikacja pracowników z WBBiB oraz MCB UJ w „Science Advances”

Wysokorozdzielcze struktury cryo-EM cytochromu b6f pokazują nowe oddziaływania makromolekularne istotne dla procesu fotosyntezy.

Naukowcy z Zakładu Biofizyki Molekularnej Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii (WBBiB) oraz grupy Maxa Plancka Małopolskiego Centrum Biotechnologii (MCB) Uniwersytetu Jagiellońskiego przeprowadzili wspólny projekt badawczy celem poznania procesów fotosyntetycznych na poziomie atomowym. Efektem tej współpracy stało się uzyskanie wysokorozdzielczych struktur cryo-EM kompleksu białkowego cytochrom b6f, jednego z kluczowych białek fotosyntezy. Białko to pełni funkcję nośnika elektronu między plastochinolem a plastocyjaniną łącząc inne ważne kompleksy białkowe – fotosystemy w funkcjonalną całość. Struktury zostały opublikowane w najnowszym numerze „Science Advances”. 

Pierwsza ze struktur o rozdzielczości 2,7 (Å) pokazuje, w jaki sposób plastocyjanina przyłącza się do dimerycznego kompleksu, aby efektywnie odebrać elektron w trakcie reakcji katalitycznej. Co ciekawe, struktura pokazuje tylko jedną plastocjaninę przyłączoną do dimeru.  Druga struktura (o wyjątkowo wysokiej rozdzielczości 2,1 Å) identyfikuje szereg cząsteczek plastochinonu ułożonych w sposób sugerujący istnienie specyficznego kanału umożliwiającego przepływ cząsteczek tego związku przez centrum katalityczne. Co ciekawe, zarówno wejście jak i wyjście tego kanału znajduje się w osobnych rejonach białka, co wskazuje na możliwość jednokierunkowego przepływu cząsteczek chinonu zachodzącego w płaszczyźnie równoległej do powierzchni błony, w czasie którego dochodzi do reakcji katalitycznej. Byłby to całkowicie nowy sposób oddziaływania białka z substratem, różniący się od dotychczas postulowanego modelu, w którym chinon opuszcza centrum katalityczne po reakcji wycofując się tym samym kanałem którym uprzednio wszedł do centrum. Struktura uwidoczniła również, że cytochrom b6f specyficznie oddziałuje z fosfoproteiną TSP9 – białkiem biorącym udział w regulacji procesu fotosyntezy w tylakoidach, ale dotąd nie rozważanym jako potencjalny partner cytochrom b6f

Dr hab. Marcin Sarewicz, pierwszy autor pracy, wyjaśnia: „Odkrycie tego oddziaływania rzuca nowe światło na temat sposobu, w jaki może dochodzić do regulacji procesu fotosyntezy na poziomie cytochromu b6z udziałem TSP9”. 

Prof. Artur Osyczka podsumowuje: „Nowe informacje, jakich dostarczyły opublikowane struktury, przyczynią się do głębszego zrozumienia molekularnych podstaw wydajności energetycznej fotosyntezy, stając się jednocześnie podstawą dalszych badań spektroskopowych”.  

Dr hab. Sebastian Glatt dodaje: „Szczególnie dlatego, że struktura o rozdzielczości 2,1(Å) jest obecnie najdokładniejszym modelem cytochromu b6f uzyskanym dla roślin wyższych. Także, ze względu na wyjątkowo wysoką rozdzielczość, struktury dostarczą modeli do dokonywania obliczeń kwantowo-mechanicznych celem dalszego zrozumienia fizyko-chemicznych podstaw kluczowych reakcji fotosyntezy katalizowanych przez cytochrom b6f.

Próbki białkowe zostały wyizolowane i scharakteryzowane biochemicznie na WBBiB. Próbki do analizy strukturalnej zostały przygotowane w Laboratorium Biologii Strukturalnej MCB, a dane strukturalne zostały zebrane przy użyciu mikroskopu elektronowego Titan Krios G3i w Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS. Projekt był finansowany ze środków przyznanych przez Fundację na rzecz Nauki Polskiej (grant TEAM kierowany przez A. Osyczkę, oraz TEAM TECH Core Facility kierowany przez S. Glatta).